A higher-order entity formed by the flexible assembly of RAP1 with TRF2
- Others:
- Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) ; Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Institut de Recherche sur le Cancer et le Vieillissement (IRCAN) ; Université Nice Sophia Antipolis (1965 - 2019) (UNS) ; COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-COMUE Université Côte d'Azur (2015-2019) (COMUE UCA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Côte d'Azur (UCA)
- Unité de recherche sur les Biopolymères, Interactions Assemblages (BIA) ; Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
- Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL) ; Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Service d'Ingénierie Moléculaire des Protéines ; Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
- Laboratoire de Biologie Moléculaire de la Cellule (LBMC) ; École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL) ; Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Dpt génétique médicale [CHU Nice] ; Centre Hospitalier Universitaire de Nice (CHU Nice)
- Enveloppe Nucléaire, Télomères et Réparation de l'ADN (INTGEN) ; Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale (B3S) ; Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) ; Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) ; Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Ligue contre cancer
- INCa (TELOCHROM grant)
- Essonne committee of the Ligue contre le cancer (grant M18756 and M22897)
- Foundation ARC pour la Recherche sur le Cancer (grant SFI20121205503)
- Commissariat à l'Energie Atomique et aux Energies Alternatives (CEA) Irtelis PhD programm
- French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)
- Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)
- ANR-10-BLAN-1512,TELOLOOP,Rôle de la protéine TRF2 et de ses partenaires dans la formation et la stabilité de la t-loop des télomères humains(2010)
Description
Telomere integrity is essential to maintain genome stability, and telomeric dysfunctions are associated with cancer and aging pathologies. In human, the shelterin complex binds TTAGGG DNA repeats and provides capping to chromosome ends. Within shel-terin, RAP1 is recruited through its interaction with TRF2, and TRF2 is required for telomere protection through a network of nucleic acid and protein interactions. RAP1 is one of the most conserved shelterin proteins although one unresolved question is how its interaction may influence TRF2 properties and regulate its capacity to bind multiple proteins. Through a combination of biochemical, biophysical and structural approaches, we unveiled a unique mode of assembly between RAP1 and TRF2. The complete interaction scheme between the full-length proteins involves a complex biphasic interaction of RAP1 that directly affects the binding properties of the assembly. These results reveal how a non-DNA binding protein can influence the properties of a DNA-binding partner by mutual conformational adjustments.
Abstract
Essonne committee of the Ligue contre le cancer M18756 M22897 Foundation ARC pour la Recherche sur le Cancer SFI20121205503
Abstract
International audience
Additional details
- URL
- https://hal.science/hal-01346908
- URN
- urn:oai:HAL:hal-01346908v1
- Origin repository
- UNICA